Les protéines végétales sont de plus en plus répandues dans les temps modernes en raison de la lutte de l’humanité contre le changement climatique. Comment les scientifiques produisent-ils des protéines végétales dont le goût est similaire à celui des protéines animales ? Lorsqu’on compare l’hémoglobine bovine (2qss), la leghemoglobine de soja (2GDM) et la myoglobine bovine (2qss), les protéines diffèrent par leur emplacement, le nombre de protéines hémiques, l’affinité pour l’oxygène et l’alignement du squelette. L’hémoglobine se trouve dans les globules rouges des animaux. Plus précisément, la myoglobine se trouve dans les globules rouges du tissu musculaire des animaux. La légémoglobine, quant à elle, est le sous-produit de la relation symbiotique entre les nodules des racines des légumineuses et les bactéries fixatrices d’azote qui y vivent. Cependant, toutes ces protéines sont liées par une molécule commune, l’hème. Les fabricants de « viande » d’origine végétale suggèrent que ce groupe d’hèmes, qui est incorporé dans chacune de ces globines, est responsable de ce goût de « viande ». En outre, la présence d’acides aminés induisant l’umami a été étudiée et la prévalence de la surface de l’acide glutamique liée à la saveur. En utilisant la suite d’applications d’analyse structurelle de la Banque de données sur les protéines, telles que FATCAT et fast2BLAST, les similitudes structurelles entre l’hémoglobine bovine, en particulier l’hème lui-même, la myglobine bovine et la leghemoglobine de soja peuvent être illustrées, à la fois quantitativement et qualitativement (par exemple par des modèles imprimés en 3D).