. Jak vědci vyrábějí rostlinné bílkoviny, které chutnají podobně jako živočišné? Při porovnání hovězího hemoglobinu (2qss), sójového leghemoglobinu (2GDM) a hovězího myoglobinu (2qss) se tyto bílkoviny liší umístěním, počtem hemových bílkovin, afinitou ke kyslíku a uspořádáním páteře. Hemoglobin se nachází v červených krvinkách živočichů. Přesněji řečeno, myoglobin se nachází v červených krvinkách svalové tkáně zvířat. Leghemoglobin je však vedlejším produktem symbiotického vztahu mezi kořenovými hlízkami na luštěninách a bakteriemi vázajícími dusík, které na nich žijí. Všechny tyto bílkoviny jsou však spojeny společnou molekulou hemu. Výrobci rostlinného „masa“ se domnívají, že tato skupina hemu, která je obsažena v každém z těchto globinů, je zodpovědná za tuto „masitou“ chuť. Kromě toho byla zkoumána přítomnost aminokyselin vyvolávajících umami a povrchová převaha kyseliny glutamové související s chutí. Pomocí sady aplikací pro strukturní analýzu v Protein Data Bank, jako jsou FATCAT a fast2BLAST, lze znázornit strukturní podobnosti mezi hovězím hemoglobinem, zejména samotným hemem, hovězím myglobinem a sójovým leghemoglobinem, a to jak kvantitativně, tak kvalitativně (např. 3D vytištěné modely).