Pflanzliche Proteine werden in der heutigen Zeit aufgrund des Kampfes der Menschheit gegen den Klimawandel immer häufiger verwendet. Wie stellen Wissenschaftler pflanzliche Proteine her, die ähnlich wie tierische Proteine schmecken? Vergleicht man Rinderhämoglobin (2qss), Sojabeinhämoglobin (2GDM) und Rindermyoglobin (2qss), so unterscheiden sich die Proteine durch ihre Lage, die Anzahl der Häm-Proteine, die Sauerstoffaffinität und die Ausrichtung des Rückgrats. Hämoglobin ist in den roten Blutkörperchen von Tieren zu finden. Genauer gesagt ist Myoglobin in den roten Blutkörperchen des Muskelgewebes von Tieren zu finden. Leghämoglobin hingegen ist das Nebenprodukt der symbiotischen Beziehung zwischen den Wurzelknöllchen der Hülsenfrüchte und den Stickstoff fixierenden Bakterien, die auf ihnen leben. Alle diese Proteine sind jedoch durch das gemeinsame Molekül Häm miteinander verbunden. Die Hersteller von pflanzlichem „Fleisch“ vermuten, dass diese Häm-Gruppe, die in jedem dieser Globine eingebettet ist, für den „fleischigen“ Geschmack verantwortlich ist. Darüber hinaus wurde das Vorhandensein von Aminosäuren, die Umami induzieren, untersucht, und das Vorherrschen von Glutaminsäure auf der Oberfläche wurde mit dem Geschmack in Verbindung gebracht. Mit Hilfe der Anwendungen zur Strukturanalyse in der Protein Data Bank, wie FATCAT und fast2BLAST, können die strukturellen Ähnlichkeiten zwischen Rinderhämoglobin, insbesondere das Häm selbst, Rindermyglobin und Sojahämoglobin sowohl quantitativ als auch qualitativ (z.B. 3D-gedruckte Modelle) veranschaulicht werden.