Plantbaserede proteiner bliver mere og mere fremherskende i den moderne tid på grund af menneskehedens kamp mod klimaforandringer. Hvordan kan forskerne fremstille planteprotein, der smager som animalsk protein? Når man sammenligner bovin hæmoglobin (2qss), sojabønnehæmoglobin (2GDM) og bovin myoglobin (2qss), adskiller proteinerne sig fra hinanden med hensyn til placering, antal hæmproteiner, iltaffinitet og bagkædetilpasning. Hæmoglobin findes i dyrs røde blodlegemer. Mere specifikt findes myoglobin i de røde blodlegemer i muskelvæv hos dyr. Leghæmoglobin er imidlertid et biprodukt af det symbiotiske forhold mellem rodknuder på bælgplanter og de kvælstoffikserende bakterier, der lever på dem. Alle disse proteiner er imidlertid forbundet af det fælles molekyle, hæm. Producenter af plantebaseret “kød” antyder, at denne hæmgruppe, som er indlejret i hver af disse globiner, er ansvarlig for den “kødfulde” smag. Desuden blev tilstedeværelsen af umami-inducerende aminosyrer undersøgt, og glutaminsyreoverfladen var fremherskende i forhold til smagen. Ved hjælp af pakken af strukturanalyseapplikationer i Protein Data Bank, såsom FATCAT og fast2BLAST, kan de strukturelle ligheder mellem bovin hæmoglobin, især selve hæmet, bovin myglobin og sojabønnehæmoglobin illustreres, både kvantitativt og kvalitativt (f.eks. 3D-printede modeller).