Existují dvě podskupiny metaloproteináz:

• Exopeptidázy, metaloexopeptidázy (číslo EC: 3.4.17).
• Endopeptidázy, metaloendopeptidázy (3.4.24). Mezi dobře známé metalloendopeptidázy patří proteiny ADAM a matrixové metaloproteinázy a metaloproteinázy M16, jako je inzulin degradující enzym a presekvenční proteáza

V databázi MEROPS jsou rodiny peptidáz seskupeny podle jejich katalytického typu, přičemž první znak představuje katalytický typ: A, asparagová kyselina; C, cystein; G, kyselina glutamová; M, metalo; S, serin; T, treonin; a U, neznámá. Serinová, threoninová a cysteinová peptidáza využívají aminokyselinu jako nukleofil a tvoří acylový meziprodukt – tyto peptidázy mohou také snadno působit jako transferázy. V případě asparagové, glutamové a metalopeptidasy je nukleofilem aktivovaná molekula vody. V mnoha případech může strukturní záhyb proteinu, který charakterizuje klan nebo rodinu, ztratit svou katalytickou aktivitu, avšak zachovává si svou funkci při rozpoznávání a vazbě proteinů.

Metaloproteázy jsou nejrozmanitější ze čtyř hlavních typů proteáz, doposud bylo klasifikováno více než 50 rodin. V těchto enzymech aktivuje molekulu vody dvojmocný kationt, obvykle zinek. Iont kovu je držen na místě ligandy aminokyselin, obvykle třemi. Známé kovové ligandy jsou histidin, glutamát, aspartát nebo lysin a pro katalýzu je nutný nejméně jeden další zbytek, který může hrát elektrofilní roli. Ze známých metaloproteáz jich přibližně polovina obsahuje motiv HEXXH, u něhož bylo v krystalografických studiích prokázáno, že tvoří část vazebného místa pro kov. Motiv HEXXH je poměrně běžný, ale pro metaloproteázy jej lze přísněji definovat jako „abXHEbbHbc“, kde „a“ je nejčastěji valin nebo treonin a tvoří část podstavce S1′ u termolyzinu a neprilysinu, „b“ je nenabitý zbytek a „c“ je hydrofobní zbytek. Prolin se v tomto místě nikdy nevyskytuje, pravděpodobně proto, že by narušil šroubovicovou strukturu, kterou tento motiv v metaloproteázách zaujímá.

Metalopeptidázy z rodiny M48 jsou integrální membránové proteiny spojené s endoplazmatickým retikulem a Golgi, které vážou jeden zinečnatý ion na podjednotku. Mezi tyto endopeptidázy patří CAAX prenyl proteáza 1, která proteolyticky odstraňuje C-koncové tři zbytky farnesylovaných proteinů.

Inhibitory metaloproteináz se vyskytují u mnoha mořských organismů, včetně ryb, hlavonožců, měkkýšů, řas a bakterií.

Mezi členy rodiny metalopeptidáz M50 patří: savčí proteáza SREBP (sterol-regulatory element binding protein) site 2 a proteáza EcfE Escherichia coli, sporulační protein FB IV. stupně.

.