Plantbaserade proteiner blir allt vanligare i modern tid på grund av mänsklighetens kamp mot klimatförändringarna. Hur framställer forskare växtprotein som smakar som djurprotein? När man jämför bovint hemoglobin (2qss), sojabönhemoglobin (2GDM) och bovint myoglobin (2qss) skiljer sig proteinerna åt i fråga om placering, antal hemeproteiner, syreaffinitet och ryggradskonstellation. Hemoglobin finns i djurens röda blodkroppar. Mer specifikt finns myoglobin i de röda blodkropparna i djurens muskelvävnad. Leghemoglobin är dock en biprodukt från det symbiotiska förhållandet mellan rotknölar på baljväxter och kvävefixerande bakterier som lever på dem. Alla dessa proteiner är dock sammankopplade genom den gemensamma molekylen heme. Tillverkare av växtbaserat ”kött” menar att denna hemgrupp, som är inbäddad i vart och ett av dessa globiner, är ansvarig för den ”köttiga” smaken. Dessutom undersöktes förekomsten av umami-inducerande aminosyror, och glutaminsyraytan var övervägande relaterad till smaken. Med hjälp av sviten av strukturella analysprogram i Protein Data Bank, såsom FATCAT och fast2BLAST, kan de strukturella likheterna mellan bovint hemoglobin, särskilt själva hemen, bovint myglobin och sojabönshämoglobin illustreras, både kvantitativt och kvalitativt (t.ex. 3D-printade modeller).