Białka pochodzenia roślinnego stają się coraz bardziej powszechne we współczesnych czasach ze względu na walkę ludzkości ze zmianami klimatycznymi. Jak naukowcy produkują białko roślinne, które smakuje podobnie do białka zwierzęcego? Porównując hemoglobinę wołową (2qss), leghemoglobinę sojową (2GDM) i mioglobinę wołową (2qss), białka różnią się lokalizacją, liczbą białek hemowych, powinowactwem do tlenu i ułożeniem szkieletu. Hemoglobina występuje w czerwonych krwinkach zwierząt. Dokładniej, mioglobina znajduje się w czerwonych krwinkach tkanki mięśniowej zwierząt. Natomiast leghemoglobina jest produktem ubocznym symbiotycznego związku pomiędzy guzkami korzeniowymi roślin strączkowych a żyjącymi na nich bakteriami wiążącymi azot. Wszystkie te białka są jednak połączone wspólną cząsteczką – hemem. Producenci „mięsa” na bazie roślin sugerują, że to właśnie grupa hemowa, która jest osadzona w każdej z tych globulin, jest odpowiedzialna za ten „mięsny” smak. Dodatkowo, zbadano obecność aminokwasów indukujących umami oraz przewagę powierzchni kwasu glutaminowego związanego ze smakiem. Używając zestawu aplikacji do analizy strukturalnej w Protein Data Bank, takich jak FATCAT i fast2BLAST, można zilustrować strukturalne podobieństwa pomiędzy hemoglobiną bydlęcą, zwłaszcza samym hemem, myglobiną bydlęcą i leghemoglobiną sojową, zarówno ilościowo jak i jakościowo (np. modele drukowane w 3D).