Există două subgrupe de metaloproteinaze:

• Exopeptidaze, metaloexopeptidaze (număr CE: 3.4.17).
• Endopeptidaze, metaloendopeptidaze (3.4.24). Printre metaloendopeptidazele bine cunoscute se numără proteinele ADAM și metaloproteinazele matriciale, precum și metaloproteinazele M16, cum ar fi Enzima de degradare a insulinei și proteza de presecvență

În baza de date MEROPS familiile de peptidaze sunt grupate în funcție de tipul lor catalitic, primul caracter reprezentând tipul catalitic: A, aspartic; C, cisteină; G, acid glutamic; M, metalo; S, serină; T, treonină; și U, necunoscut. Peptidazele de serină, treonină și cisteină utilizează aminoacidul ca nucleofil și formează un intermediar acil – aceste peptidaze pot acționa cu ușurință și ca transferaze. În cazul asparticelor, glutamice și al metalopeptidazelor, nucleofilul este o moleculă de apă activată. În multe cazuri, pliul structural al proteinei care caracterizează clanul sau familia poate să-și fi pierdut activitatea catalitică, păstrându-și totuși funcția de recunoaștere și legare a proteinelor.

Metaloproteazele sunt cele mai diverse dintre cele patru tipuri principale de proteaze, cu mai mult de 50 de familii clasificate până în prezent. În aceste enzime, un cation divalent, de obicei zinc, activează molecula de apă. Ionul metalic este ținut în poziție de liganzi de aminoacizi, de obicei în număr de trei. Liganzii metalici cunoscuți sunt histidină, glutamat, aspartat sau lizină și cel puțin un alt reziduu este necesar pentru cataliză, care poate juca un rol electrofilic. Dintre metaloproteazele cunoscute, aproximativ jumătate conțin un motiv HEXXH, despre care s-a demonstrat în studiile cristalografice că face parte din situsul de legare a metalului. Motivul HEXXXH este relativ comun, dar poate fi definit mai riguros pentru metalo-proteaze sub forma „abXHEbbHbc”, unde „a” este cel mai adesea valină sau treonină și face parte din subsitetul S1′ în termolizină și neprilizină, „b” este un reziduu neîncărcat, iar „c” este un reziduu hidrofob. Prolina nu se găsește niciodată în acest situs, probabil pentru că ar rupe structura elicoidală adoptată de acest motiv în metaloproteaze.

Metaloppeptidazele din familia M48 sunt proteine integrale de membrană asociate cu reticulul endoplasmatic și Golgi, legând un ion zinc pe subunitate. Aceste endopeptidaze includ CAAX prenil protează 1, care îndepărtează proteolitic cele trei reziduuri C-terminale ale proteinelor farnesilate.

Inhibitorii de metaloproteinaze se găsesc în numeroase organisme marine, inclusiv pești, cefalopode, moluște, alge și bacterii.

Membrii familiei de metalopeptidaze M50 includ: protează de la mamifere proteina SREBP (sterol-regulatory element binding protein) situsul 2 și protează EcfE de Escherichia coli, proteina de sporulație de stadiul IV FB.

.