Wśród metaloproteinaz wyróżnia się dwie podgrupy:

• Egzopeptydazy, metaloeksopeptydazy (numer EC: 3.4.17).
• Endopeptydazy, metaloendopeptydazy (3.4.24). Dobrze znane metaloendopeptydazy obejmują białka ADAM i metaloproteinazy macierzy oraz metaloproteinazy M16, takie jak Insulin Degrading Enzyme i Presequence Protease

W bazie danych MEROPS rodziny peptydaz są pogrupowane według typu katalitycznego, przy czym pierwszy znak reprezentuje typ katalityczny: A, asparaginowy; C, cysteina; G, kwas glutaminowy; M, metalo; S, seryna; T, treonina; i U, nieznany. Peptydazy serynowe, treoninowe i cysteinowe wykorzystują aminokwas jako nukleofil i tworzą acylową substancję pośrednią – peptydazy te mogą również łatwo działać jako transferazy. W przypadku peptydaz asparaginowej, glutaminowej i metalopeptydaz nukleofilem jest aktywowana cząsteczka wody. W wielu przypadkach fałd białka strukturalnego, który charakteryzuje klan lub rodzinę, może utracić swoją aktywność katalityczną, ale zachować swoją funkcję w rozpoznawaniu i wiązaniu białek.

Metaloproteazy są najbardziej zróżnicowane spośród czterech głównych typów proteaz, z ponad 50 rodzinami sklasyfikowanymi do tej pory. W tych enzymach dwuwartościowy kation, zwykle cynk, aktywuje cząsteczkę wody. Jon metalu jest utrzymywany w miejscu przez ligandy aminokwasowe, zwykle w liczbie trzech. Znane ligandy metalu to histydyna, glutaminian, asparaginian lub lizyna, a do katalizy wymagana jest jeszcze co najmniej jedna reszta, która może odgrywać rolę elektrofilową. Spośród znanych metaloproteaz około połowa zawiera motyw HEXXH, który, jak wykazano w badaniach krystalograficznych, stanowi część miejsca wiążącego metal. Motyw HEXXH jest stosunkowo powszechny, ale może być ściślej zdefiniowany dla metaloproteaz jako „abXHEbbHbc”, gdzie „a” jest najczęściej waliną lub treoniną i stanowi część podstrony S1′ w termolizynie i neprylizynie, „b” jest resztą nienaładowaną, a „c” resztą hydrofobową. Prolina nigdy nie występuje w tym miejscu, prawdopodobnie dlatego, że przerwałaby strukturę helikalną przyjętą przez ten motyw w metaloproteazach.

Metallopeptydazy z rodziny M48 są integralnymi białkami błonowymi związanymi z retikulum endoplazmatycznym i Golgiego, wiążącymi jeden jon cynku na podjednostkę. Te endopeptydazy obejmują proteazę prenylową CAAX 1, która proteolitycznie usuwa C-końcowe trzy reszty farnezylowanych białek.

Inhibitory metalloproteinaz występują w licznych organizmach morskich, w tym u ryb, głowonogów, mięczaków, glonów i bakterii.

Członkowie rodziny metalopeptydaz M50 obejmują: proteazę miejsca 2 białka wiążącego element regulacyjny sterolu (SREBP) ssaków i proteazę Escherichia coli EcfE, białko fazy IV sporulacji FB.

.