核の図。リボソームが付着した核外膜、核孔、DNA（クロマチンとして複合化）、核小体が示されています。
核は細胞のDNAのほぼすべてを含み、繊維状の中間フィラメントのネットワークに囲まれ、「核膜」と呼ばれる二重膜で包まれている。 核膜は、核形質と呼ばれる核の中の液体を、細胞の他の部分から分離しています。 核の大きさは、それが含まれる細胞の大きさに依存し、核は通常、細胞全体の体積の約8％を占めている。 核は動物細胞で最大の小器官である。12 哺乳類細胞では、核の平均直径は約6マイクロメートル（μm）である。
核膜と孔
核膜は、内側および外側核膜という二つの膜からなる。：649 これらの膜は共に、細胞の遺伝物質と他の細胞内容物を分ける役割を果たし、核が他の細胞と異なる環境を維持できるようにした。 この2つの膜は、核の大部分において密着しているが、その形と内容は大きく異なっている。 内膜は核の内容物を取り囲み、その境界を決めています。14 内膜の中には、核の構造を決定する中間フィラメントを結合する様々なタンパク質が埋め込まれています。小胞体膜の一部として、核外膜には、膜を越えて活発にタンパク質を翻訳しているリボソームがちりばめられている。649
核膜を通る水路となる核孔は、複数のタンパク質からなり、総称して核小体膜と呼ばれる。 孔の分子量は約6000万〜8000万ダルトンで、約50（酵母）〜数百（脊椎動物）のタンパク質からなる:622-4 孔の全径は100nmであるが、孔の中心部に制御システムが存在するため、分子が自由に拡散する隙間は約9nmの幅しかない。 この大きさは、水溶性の小分子を選択的に通過させる一方で、核酸や大きなタンパク質などの大きな分子が不適切に核内に出入りするのを防ぐ。 これらの大きな分子は、代わりに核の中に積極的に輸送されなければならない。 典型的な哺乳類細胞の核には、約3000から4000の孔があり、その一つ一つに、内膜と外膜が融合する位置に8回対称のリング状の構造体がある。 リングには、核形質内に伸びる核バスケットと呼ばれる構造と、細胞質内に達する一連のフィラメント状の伸長部が付着している。 この2つの構造は、核輸送タンパク質との結合を媒介する役割を果たす。 核内への移動を仲介するカリオファリンはインポート因子と呼ばれ、核外への移動を仲介するものはエクスポート因子と呼ばれる。 カリオフェリンの多くは、核内物質と直接相互作用するが、アダプタータンパク質を利用するものもある。 コルチゾール、アルドステロンなどのステロイドホルモンや、細胞間のシグナル伝達に関与する脂溶性の小分子は、細胞膜から細胞質へ拡散し、核内受容体タンパク質と結合して核内に輸送される。 リガンドがない場合は、ヒストン脱アセチル化酵素として機能し、遺伝子発現を抑制する。 核膜
動物細胞では、中間フィラメントの2つのネットワークが核に機械的な支持を与えている。 核膜はエンベロープの内側で組織化された網目構造を形成し、エンベロープの細胞質側ではあまり組織化されていない支持が提供される。 両者とも核膜を構造的に支え、染色体や核膜孔を固定する役割を果たしている。 すべてのタンパク質と同様に、ラミンは細胞質で合成され、その後核の内部に運ばれて、既存の核ラミナのネットワークに組み込まれる前に組み合わされる。 エメリンやネスプリンのように膜の細胞質側に存在するラミンは、細胞骨格に結合して構造的な支えを提供する。 ラミンは核小胞内にも存在し、核小胞膜と呼ばれる規則正しい構造を形成しており、蛍光顕微鏡で観察することができる。 ベールは核小体から排除され、間期には存在するが、その実際の機能は明らかではない。 LEM3 などのベールを構成するラミン構造はクロマチンと結合し、その構造を破壊することでタンパク質をコードする遺伝子の転写を阻害する。
他の中間フィラメントの構成要素と同様に、ラミンモノマーにはα-ヘリカルドメインがあり、2つのモノマーが互いに巻き付き、コイルド-コイルという二量体を形成するために用いられる。 この二量体構造のうち、2つが横に並び、反平行に結合して、プロトフィラメントと呼ばれる4量体を形成する。 このプロトフィラメントのうち8本が横に並び、ねじれてロープ状のフィラメントを形成している。
ラミン遺伝子の変異は、フィラメントの形成不全を引き起こし、ラミノパチーと呼ばれる一群の稀な遺伝性疾患を引き起こす。 最も有名なラミノパチーは、プロジェリアと呼ばれる疾患群であり、患者に早老を出現させるものである。
染色体
細胞核には、細胞の遺伝物質の大部分が、染色体という構造体に組織化された複数の直線DNA分子として含まれています。 細胞周期の大部分において、これらはクロマチンとして知られるDNA-タンパク質複合体に組織化されており、細胞分裂の際には、クロマチンが核型から見慣れた明確な染色体を形成しているのを見ることができます。 また、細胞の遺伝子のごく一部はミトコンドリア内に存在する。 ユークロマチンはあまりコンパクトでないDNA形態で、細胞によって頻繁に発現される遺伝子を含んでいる。 もう一つのタイプはヘテロクロマチンで、よりコンパクトな形をしており、あまり転写されないDNAが含まれている。 この構造はさらに、特定の細胞型や発生のある段階でのみヘテロクロマチンとして組織化される遺伝子からなるfacultative heterochromatinと、テロメアやセントロメアなどの染色体構造成分からなるconstructutive heterochromatinに分類される。 間期には、クロマチンは染色体テリトリーと呼ばれる個別のパッチに組織化される。
ある種のクロマチン組織、特にヌクレオソームに対する抗体は、全身性エリテマトーデスなどの多くの自己免疫疾患と関連しています。 これらは抗核抗体（ANA）として知られており、また、一般的な免疫系の機能不全の一部として多発性硬化症と協調して観察されています。
核小体
核小体は核小体と呼ばれる核の中にある膜のない染色密度の高い構造物の中で最大のものです。 これはリボソームRNA（rRNA）をコードするDNAであるrDNAのタンデムリピートの周りに形成される。 これらの領域は核小体オーガナイザー領域（NOR）と呼ばれる。 核小体の主な役割は、rRNAの合成とリボソームの組み立てである。 核小体の構造的な結合は、核小体の活性に依存しており、核小体でリボソームが組み立てられると、核小体の構成要素が一時的に会合し、さらなるリボソームの組み立てを促進し、したがってさらなる会合も促進される。 このモデルは、rDNAの不活性化が核小体構造の混在をもたらすという観察からも支持されている。
リボソーム組み立ての最初のステップでは、RNAポリメラーゼIと呼ばれるタンパク質がrDNAを転写し、大きなプレrRNA前駆体を形成する。 これは2つの大きなrRNAサブユニット-5.8S、28Sと小さなrRNAサブユニット18Sに切断される。328 rRNAの転写、転写後の処理、組み立ては核小体で行われ、snoRNA (small nucleolar RNA) 分子に助けられ、一部はリボソーム機能に関連する遺伝子をコードするメッセンジャーRNAのスプライシングイントロンから派生したものである。 電子顕微鏡で観察すると、核小体は3つの区別できる領域から構成されていることがわかる。最も内側のフィブリラーセンター（FC）、フィブリラーリンとヌクレオリンを含む密なフィブリラー成分（DFC）に囲まれ、さらにヌクレオフォスミンというタンパク質を含む粒状成分（GC）が境界を形成している。 rDNAの転写はFC内またはFC-DFC境界で起こるため、細胞内のrDNAの転写が増加するとFCが多く検出されるようになる。 rRNAの切断と修飾のほとんどはDFCで起こり、リボソームサブユニットへのタンパク質の集合を含む後半のステップはGCで起こる。
その他の核小体
| 構造名 | 構造直径 | Ref. | ||
|---|---|---|---|---|
| カハル小体 | 0.2-2.0 μm | |||
| クラストソーム | 0.2-0.1 μm | 0.2-2.0 μm | ||
| 0.2-2.0 μm5 µm | ||||
| PIKA | 5 µm | PML body | 0.2-1.0 μm | |
| 小斑点 | 0.1 μm | |||
| PARAPECKLES | 0.1 μm | |||
| PIKA | PIKA | |||
| Speckles | 20-25 nm |
核小体のほかに、核には多くの核小体が存在します。 これらには、カハル体、カハル体のジェミニ、多形間期核小体連合（PIKA）、前骨髄球性白血病（PML）体、パラスペックル、およびスプライシングスペックルなどがある。 これらのドメインの多くについてはほとんど知られていないが、核質は均一な混合物ではなく、むしろ組織化された機能的なサブドメインを含んでいることを示す点で重要である
他の核内構造も異常な疾患過程の一部として現れる。 例えば、ネマリンミオパシーのいくつかの症例では、小さな核内ロッドの存在が報告されている。
カハール小体と宝石
核には通常、カハール小体またはコイル状小体（CB）と呼ばれるコンパクトな構造が1～10個あり、その直径は細胞の種類や種によって0.2μm～2.0μmとなる。 電子顕微鏡で見ると、CBは絡まった糸の玉のようであり、コイリンというタンパク質が密集して分布している場所である。 CBは、RNA処理、特に小核RNA（snoRNA）および小核RNA（snRNA）の成熟、ヒストンmRNAの修飾に関連する多くの異なる役割に関与している
カハル小体と類似したものにジェミニ・オブ・カハル（gemini）小体、またはgem（宝石）があり、この名前はCBと「双子の」ように近い関係にあるという意味で双子座に由来している。 宝石は、大きさや形がカハール小体に似ており、顕微鏡で見るとほとんど見分けがつかない。 しかし、宝石には、snRNPの生合成に関係するSMN（survival of motor neuron）と呼ばれるタンパク質が含まれており、このタンパク質の働きはSMNの生合成に関係すると考えられています。 宝石は、SnRNPの生合成においてCBを助けると考えられているが、顕微鏡観察から、CBと宝石は同じ構造の異なる現れ方をしているとも考えられている。 その後の超微細構造研究により、ジェムはコイリン成分の違いによりカハル小体の双子であることが示された；カハル小体はSMN陽性でコイリン陽性、ジェムはSMN陽性でコイリン陰性である。
PIKA and PTF domains
PIKA domain、すなわち多形間期核酸会合体は、1991年の顕微鏡研究により初めて報告された。 その機能はまだ不明であるが、活発なDNA複製、転写、RNAプロセシングとは関連がないと考えられていた。
PML body
PML body（前骨髄球性白血病ボディ）は核形質中に散在する球状のボディで、約0.1-1.0 μmである。 核内ドメイン10（ND10）、クレマー小体、PML発癌性ドメインなど多くの別称がある。 PMLボディは、その主要な構成要素の一つである前骨髄球性白血病タンパク質（PML）にちなんで名付けられた。 PML小体は、カハル小体や切断小体とともに、しばしば核内に観察される。 PMLボディを作ることができないPml-/-マウスは、明らかな副作用なしに正常に発達し、PMLボディはほとんどの必須生物学的プロセスには必要ないことが示された。
Splicing speckles
Specklesは、プレメッセンジャーRNAスプライシング因子に富む核下構造で、哺乳類の細胞の核質内のインタークロマリン領域中に存在する。 蛍光顕微鏡レベルでは、大きさや形が異なる不規則な点状構造として見え、電子顕微鏡で観察すると、インタークロマチン顆粒のクラスターとして見える。 スペックルは動的な構造であり、そのタンパク質およびRNAタンパク質成分は、スペックルと活性な転写部位を含む他の核内位置との間を連続的に循環することが可能である。 スペックルの組成、構造、挙動に関する研究は、核の機能的な区分けや、プレmRNAの処理に必要なスプライシングsnRNPやその他のスプライシングタンパクの遺伝子発現機構の組織を理解するためのモデルを提供してきた。 これらのボディは、mRNAの転写や特定のタンパク質のリン酸化による制御により、細胞の要求に応じてその組成や位置が変化する。 スプライシング斑点体は、核斑点体（nuclear speckles）、スプライシング因子コンパートメント（SF compartments）、インタークロマチン顆粒クラスター（IGC）、B snurposomeesとも呼ばれる。B snurposomeesは両生類の卵母細胞の核とショウジョウバエの胚に存在する。 両生類の核の電子顕微鏡写真では、Bスナーポソームが単独で、あるいはカハル小体に付着しているように見える。 IGCはスプライシング因子の貯蔵場所として機能する。
パラペックル
2002年にFoxらによって発見されたパラスペックルは、核のインタークロマチン空間にある不規則な形をしたコンパートメントである。 パラスペックルはHeLa細胞で初めて報告され、通常核あたり10-30個存在するが、現在ではすべてのヒト初代細胞、形質転換細胞株、組織切片にも存在することが知られている。 パラスペックルは核内のタンパク質やRNAを封じ込め、遺伝子発現の調節に関わる分子スポンジとして機能していると考えられています。 さらに、パラスペックルは細胞の代謝活動の変化に応じて変化する動的な構造である。 それらは転写に依存しており、RNA Pol IIの転写がない場合、パラスペックルは消失し、その関連タンパク質成分（PSP1、p54nrb、PSP2、CFI（m）68、PSF）はすべて核小体内で三日月型の核膜周囲キャップを形成する。 この現象は、細胞周期中に示される。 細胞周期において、パラスペックルは間期と、テロファイズを除く有糸分裂の全期間に存在する。
ペリクロマチン線維
ペリクロマチン線維は、電子顕微鏡でのみ見ることができる。
クラストソーム
クラストソームは小さな核小体（0.2-0.5μm）で、周囲にカプセルがあるため厚いリング状をしていると言われる。 この名前は、ギリシャ語のklastos（壊れる）とsoma（体）に由来する。 クラストソームは、通常、正常な細胞には存在しないため、検出が困難である。 核内でタンパク質分解が進むと形成され、活性が低下したり、プロテアソーム阻害剤で処理されると分解される。 細胞内にクラストソームがほとんど存在しないことから、クラストソームはプロテアソームの機能には必要ないことが示唆されている。 また、浸透圧ストレスによってクラストソームが形成されることが示されている。 この核小体にはプロテアソームの触媒サブユニットや調節サブユニット、基質が含まれており、クラストソームがタンパク質を分解する場であることが示されている
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