Le proteine di origine vegetale stanno diventando sempre più diffuse nei giorni nostri a causa della lotta dell’umanità contro il cambiamento climatico. Come fanno gli scienziati a produrre proteine vegetali dal sapore simile a quelle animali? Confrontando l’emoglobina bovina (2qss), la legemoglobina di soia (2GDM) e la mioglobina bovina (2qss), le proteine differiscono per posizione, numero di proteine eme, affinità di ossigeno e allineamento della spina dorsale. L’emoglobina si trova nei globuli rossi degli animali. Più specificamente, la mioglobina si trova nei globuli rossi del tessuto muscolare degli animali. La legemoglobina, invece, è il sottoprodotto della relazione simbiotica tra i noduli delle radici dei legumi e i batteri fissatori di azoto che vivono su di essi. Tuttavia, tutte queste proteine sono legate da una molecola comune, l’eme. I produttori di “carne” vegetale suggeriscono che questo gruppo eme, che è incorporato in ciascuna di queste globine, è responsabile di questo sapore “carnoso”. Inoltre, è stata studiata la presenza di aminoacidi che inducono l’umami e la prevalenza della superficie dell’acido glutammico legata al sapore. Utilizzando la suite di applicazioni di analisi strutturale nella Protein Data Bank, come FATCAT e fast2BLAST, le somiglianze strutturali tra l’emoglobina bovina, specialmente l’eme stesso, la mioglobina bovina e la legemoglobina di soia possono essere illustrate, sia quantitativamente che qualitativamente (per esempio modelli stampati in 3D).