Résumé : Une partie importante des triglycérides du lait de rat a été hydrolysée dans l’estomac ligaturé de rats de lait dont la glande linguale et le pancréas ont été excisés, sous l’action de la lipase gastrique. Les acides gras libres étaient les principaux produits lipolytiques. Il y avait quelques diglycérides et des traces de monoglycérides. Les acides gras de longueur moyenne (C8-C12) ont été principalement récupérés dans la fraction des acides gras libres, tandis que les tri- et diglycérides restants sont devenus plus riches en acides gras à longue chaîne (≥C14), ce qui suggère une lipolyse préférentielle des liaisons esters des acides gras à chaîne moyenne. L’activité lipasique dans les extraits de la paroi de l’estomac et du tissu de la glande sublinguale était plus stable à pH acide et plus résistante à l’action de la pepsine que l’activité de la lipase pancréatique. La trypsine a fortement affecté l’activité lipasique linguale mais n’a que modérément réduit l’activité lipasique gastrique et pancréatique. La présence de taurocholate de sodium a rendu les lipases linguales et gastriques moins sensibles à l’attaque protéolytique.

On a également constaté que l’activité de la lipase gastrique, liée à la teneur en protéines des tissus, diminuait avec l’âge des rats, alors que celle de la lipase linguale augmentait. La capacité conjointe des lipases de l’estomac et de la glande linguale s’élevait à environ 50 % de la capacité lipolytique digestive totale 6 jours après la naissance du rat, mais diminuait à environ 20 % à 60 jours de vie. Ceci était dû principalement à l’augmentation considérable de la taille de la glande pancréatique.

Spéculation : Les lipases linguales et gastriques sont des enzymes distinctes dont le pH optimum est légèrement acide. Elles sont stables en milieu acide, résistantes à la protéolyse peptique et capables de scinder les trois liaisons ester de la molécule de glycérol. Ces propriétés leur permettent de digérer efficacement les triglycérides du lait dans l’estomac du nouveau-né. Il existe un transfert de l’activité digestive des lipases linguales et gastriques dans la partie supérieure de l’intestin où elles complètent l’action de la lipase pancréatique et l’émulsification des lipides. La lipase gastrique semble importante dans la lipolyse intestinale car elle est activée par les sels biliaires, dont la présence protège l’enzyme contre la protéolyse tryptique. Bien que la contribution relative des lipases gastriques et linguales à la capacité lipolytique globale soit inférieure à celle de la lipase pancréatique, il est probable que les lipases extrapancréatiques soient compensatoires dans des conditions de déficience en lipase pancréatique.