StructureEdit

Un virion MS2 (particule virale) a un diamètre d’environ 27 nm, déterminé par microscopie électronique. Il est constitué d’une copie de la protéine de maturation et de 180 copies de la protéine d’enveloppe (organisées en 90 dimères) disposées en une coquille icosaédrique avec un nombre de triangulation T=3, protégeant l’ARN génomique à l’intérieur. Le virion a un point isoélectrique (pI) de 3,9.

La structure de la protéine d’enveloppe est un feuillet β à cinq brins avec deux α-hélices et une épingle à cheveux. Lorsque la capside est assemblée, les hélices et l’épingle à cheveux sont tournées vers l’extérieur de la particule, tandis que le feuillet β est tourné vers l’intérieur.

GenomeEdit

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Le génome de MS2 est l’un des plus petits connus, constitué de 3569 nucléotides d’ARN simple brin. Il ne code que pour quatre protéines : la protéine de maturation (protéine A), la protéine de lyse, la protéine d’enveloppe et la protéine de réplicase. Le gène codant la protéine de lyse (lys) chevauche à la fois l’extrémité 3′ du gène amont (cp) et l’extrémité 5′ du gène aval (rep), et a été l’un des premiers exemples connus de gènes chevauchants. Le génome d’ARN à brin positif sert d’ARN messager et est traduit lors du désenrobage viral dans la cellule hôte. Bien que les quatre protéines soient codées par le même ARN messager/viral, elles ne sont pas toutes exprimées aux mêmes niveaux ; l’expression de ces protéines est régulée par une interaction complexe entre la traduction et la structure secondaire de l’ARN.

Cycle de vieModifier

MS2 infecte des bactéries entériques portant le facteur de fertilité (F), un plasmide qui permet aux cellules de servir de donneurs d’ADN dans la conjugaison bactérienne. Les gènes du plasmide F conduisent à la production d’un pilus F, qui sert de récepteur viral. MS2 se fixe sur le côté du pilus par l’intermédiaire de son unique protéine de maturation. Le mécanisme précis par lequel l’ARN phagique pénètre dans la bactérie est inconnu.

Une fois que l’ARN viral a pénétré dans la cellule, il commence à fonctionner comme un ARN messager pour la production de protéines phagiques. Le gène de la protéine la plus abondante, la protéine d’enveloppe, peut être immédiatement traduit. Le début de la traduction du gène de la réplicase est normalement caché dans la structure secondaire de l’ARN, mais il peut être ouvert de façon transitoire lorsque les ribosomes traversent le gène de la protéine de revêtement. La traduction de la réplicase est également interrompue lorsque de grandes quantités de protéine d’enveloppe ont été fabriquées ; les dimères de la protéine d’enveloppe se lient et stabilisent l’épingle à cheveux de l’opérateur ARN, bloquant le début de la réplicase. Le début du gène de la protéine de maturation est accessible dans l’ARN en cours de réplication, mais caché dans la structure secondaire de l’ARN MS2 achevé ; cela garantit la traduction de seulement quelques copies de la protéine de maturation par ARN. Enfin, le gène de la protéine de lyse ne peut être initié que par des ribosomes qui ont terminé la traduction du gène de la protéine d’enveloppe et qui « glissent en arrière » vers le début du gène de la protéine de lyse, à une fréquence d’environ 5%.

La réplication du génome MS2 brin plus nécessite la synthèse de l’ARN complémentaire brin moins, qui peut ensuite être utilisé comme matrice pour la synthèse d’un nouvel ARN brin plus. La réplication de MS2 a été beaucoup moins bien étudiée que celle du bactériophage Qβ, hautement apparenté, en partie parce que la réplicase de MS2 a été difficile à isoler, mais il est probable qu’elle soit similaire.

La formation du virion serait initiée par la liaison de la protéine de maturation à l’ARN MS2 ; en fait, le complexe de la protéine de maturation et de l’ARN est infectieux. L’assemblage de l’enveloppe icosaédrique ou capside à partir des protéines d’enveloppe peut se produire en l’absence d’ARN ; cependant, l’assemblage de la capside est nucléé par la liaison du dimère de la protéine d’enveloppe à l’épingle à cheveux de l’opérateur, et l’assemblage se produit à des concentrations beaucoup plus faibles de la protéine d’enveloppe lorsque l’ARN MS2 est présent.

La lyse bactérienne et la libération des virions nouvellement formés se produisent lorsque suffisamment de protéine de lyse s’est accumulée. La protéine de lyse (L) forme des pores dans la membrane cytoplasmique, ce qui entraîne une perte de potentiel membranaire et une rupture de la paroi cellulaire. La protéine de lyse est connue pour se lier à DnaJ par l’intermédiaire d’un important résidu P330. Un motif dipeptidique LS sur la protéine L est trouvé dans tout le genre Levivirus et semble être essentiel à l’activité de lyse, bien que leurs différents emplacements suggèrent qu’ils ont évolué indépendamment.