StructureEdit

MS2-virionin (virushiukkasen) läpimitta on elektronimikroskoopilla määritettynä noin 27 nm. Se koostuu yhdestä kopiosta kypsytysproteiinia ja 180 kopiosta päällysproteiinia (järjestäytyneenä 90 dimeeriksi), jotka on järjestetty ikosaedriseksi kuoreksi, jonka kolmioluku on T=3 ja joka suojaa sisällä olevaa genomista RNA:ta. Virionin isoelektrinen piste (pI) on 3,9.

Kuoriproteiinin rakenne on viisisäikeinen β-arkki, jossa on kaksi α-keliksiä ja hiusnauha. Kun kapsidi on koottu, heliksit ja hiusneula ovat hiukkasen ulkopuolelle päin, kun taas β-arkki on sisäpuolelle päin.

GenomeEdit

MS2:n genomi on yksi pienimmistä tunnetuista, koostuen 3569 nukleotidista yksijuosteista RNA:ta. Se koodaa vain neljää proteiinia: kypsytysproteiinia (A-proteiini), lyysiproteiinia, päällysproteiinia ja replikaasiproteiinia. Lyysiproteiinia koodaava geeni (lys) on päällekkäinen sekä ylävirran geenin (cp) 3′-päässä että alavirran geenin (rep) 5′-päässä, ja se oli yksi ensimmäisistä tunnetuista esimerkeistä päällekkäisistä geeneistä. Positiivisjuosteinen RNA-genomi toimii sanansaattaja-RNA:na, ja se käännetään, kun virus irtoaa isäntäsolussa. Vaikka neljä proteiinia koodataan samalla lähetti-/virus-RNA:lla, ne eivät kaikki ilmentyisi samalla tasolla; näiden proteiinien ilmentymistä säätelee monimutkainen translaation ja RNA:n sekundaarirakenteen välinen vuorovaikutus.

ElämänkiertoMuutos

MS2 infektoi suolistoperäisiä bakteereja, jotka kantavat fertiliteettitekijää (F-tekijä), joka on plasmidi, jonka avulla solut pystyvät toimimaan DNA:n luovuttajina bakteerien konjugaatiossa. F-plasmidissa olevat geenit johtavat F-piluksen tuottamiseen, joka toimii viruksen reseptorina. MS2 kiinnittyy piluksen kylkeen yksittäisen kypsytysproteiininsa avulla. Tarkkaa mekanismia, jolla faagin RNA kulkeutuu bakteeriin, ei tunneta.

Viruksen RNA:n tultua soluun se alkaa toimia sanansaattaja-RNA:na faagin proteiinien tuotantoa varten. Runsaimman proteiinin, päällysproteiinin, geeni voidaan kääntää välittömästi. Replikaasigeenin translaatiostartti on normaalisti piilossa RNA:n sekundaarirakenteessa, mutta se voi avautua ohimenevästi, kun ribosomit kulkevat päällysproteiinigeenin läpi. Replikaasitranslaatio myös pysähtyy, kun suuria määriä päällysproteiinia on tehty; päällysproteiinidimeerit sitovat ja stabiloivat RNA:n ”operaattorin hiusneulaa” ja estävät replikaasialähdön. Kypsymisproteiinigeenin alku on saatavilla replikoituvassa RNA:ssa, mutta se on piilossa RNA:n sekundäärirakenteessa valmiissa MS2-RNA:ssa; tämä varmistaa, että kypsymisproteiinia käännetään vain hyvin vähän kopioita RNA:ta kohti. Lopuksi, lyysiproteiinigeenin voivat aloittaa vain ribosomit, jotka ovat saaneet valmiiksi päällysproteiinigeenin translaation ja ”liukuvat takaisin” lyysiproteiinigeenin alkuun, noin 5 prosentin frekvenssillä.

Plussasäikeisen MS2-genomin monistuminen edellyttää komplementaarisen miinussäikeisen RNA:n synteesiä, jota voidaan käyttää mallina uuden plussasäikeisen RNA:n synteesissä. MS2:n replikaatiota on tutkittu paljon vähemmän kuin hyvin sukulaisen bakteriofagi Qβ:n replikaatiota, osittain siksi, että MS2:n replikaasia on ollut vaikea eristää, mutta se on todennäköisesti samankaltainen.

Virionin muodostumisen ajatellaan alkavan kypsytysproteiinin sitoutumisesta MS2:n RNA:han; kypsytysproteiinin ja RNA:n kompleksi on itse asiassa infektiivinen. Ikosaedrisen kuoren tai kapsidin kokoaminen vaippaproteiineista voi tapahtua ilman RNA:ta; kapsidin kokoaminen kuitenkin käynnistyy vaippaproteiinidimeerin sitoutuessa operaattorin hiusnauhaan, ja kokoaminen tapahtuu paljon pienemmillä vaippaproteiinipitoisuuksilla, kun MS2 RNA:ta on läsnä.

Bakteerien lyysi ja vastamuodostuneiden virionien vapautuminen tapahtuvat, kun lyysiproteiineja on kertynyt riittävästi. Lyysiproteiini (L-proteiini) muodostaa huokosia sytoplasmakalvoon, mikä johtaa kalvopotentiaalin menetykseen ja soluseinän hajoamiseen. Lyysiproteiinin tiedetään sitoutuvan DnaJ:hen tärkeän P330-jäännöksen kautta. L-proteiinin LS-dipeptidimotiivi esiintyy kaikkialla Levivirus-suvussa, ja se näyttää olevan välttämätön lyysiaktiivisuudelle, vaikka niiden erilaiset sijainnit viittaavat siihen, että ne ovat kehittyneet toisistaan riippumatta.