EstructuraEditar

Un virión MS2 (partícula vírica) tiene unos 27 nm de diámetro, según se ha determinado por microscopía electrónica. Está formado por una copia de la proteína de maduración y 180 copias de la proteína de cubierta (organizadas en 90 dímeros) dispuestas en una cáscara icosaédrica con número de triangulación T=3, que protege el ARN genómico en su interior. El virión tiene un punto isoeléctrico (pI) de 3,9.

La estructura de la proteína de la cubierta es una hoja β de cinco hebras con dos α-hélices y una horquilla. Cuando la cápside está ensamblada, las hélices y la horquilla miran hacia el exterior de la partícula, mientras que la β-hoja mira hacia el interior.

GenomeEdit

El genoma del MS2 es uno de los más pequeños conocidos, ya que consta de 3569 nucleótidos de ARN monocatenario. Sólo codifica cuatro proteínas: la proteína de maduración (proteína A), la proteína de lisis, la proteína de cubierta y la proteína de la replicasa. El gen que codifica la proteína de lisis (lys) se superpone tanto al extremo 3’del gen ascendente (cp) como al extremo 5’del gen descendente (rep), y fue uno de los primeros ejemplos conocidos de genes superpuestos. El genoma de ARN de cadena positiva sirve como ARN mensajero, y se traduce al desencapsularse el virus dentro de la célula huésped. Aunque las cuatro proteínas están codificadas por el mismo ARN mensajero/viral, no se expresan todas en los mismos niveles; la expresión de estas proteínas está regulada por una compleja interacción entre la traducción y la estructura secundaria del ARN.

Ciclo de vidaEditar

MS2 infecta a bacterias entéricas portadoras del factor de fertilidad (F), un plásmido que permite a las células servir como donantes de ADN en la conjugación bacteriana. Los genes del plásmido F conducen a la producción de un pilus F, que sirve como receptor viral. La MS2 se une al lado del pilus a través de su única proteína de maduración. Se desconoce el mecanismo preciso por el que el ARN del fago entra en la bacteria.

Una vez que el ARN viral ha entrado en la célula, comienza a funcionar como ARN mensajero para la producción de proteínas del fago. El gen de la proteína más abundante, la proteína de la cubierta, puede traducirse inmediatamente. El inicio de la traducción del gen de la replicasa está normalmente oculto dentro de la estructura secundaria del ARN, pero puede abrirse transitoriamente cuando los ribosomas pasan por el gen de la proteína de la cubierta. La traducción de la replicasa también se detiene una vez que se han fabricado grandes cantidades de proteína de cubierta; los dímeros de la proteína de cubierta se unen y estabilizan la «horquilla del operador» del ARN, bloqueando el inicio de la replicasa. El inicio del gen de la proteína de maduración es accesible en el ARN que se está replicando, pero está oculto dentro de la estructura secundaria del ARN MS2 completado; esto asegura la traducción de sólo unas pocas copias de la proteína de maduración por ARN. Finalmente, el gen de la proteína de lisis sólo puede ser iniciado por los ribosomas que han completado la traducción del gen de la proteína de la capa y se «deslizan hacia atrás» hasta el comienzo del gen de la proteína de lisis, con una frecuencia aproximada del 5%.

La replicación del genoma del MS2 de la cadena positiva requiere la síntesis del ARN de la cadena negativa complementaria, que puede utilizarse como plantilla para la síntesis de un nuevo ARN de la cadena positiva. La replicación del MS2 ha sido mucho menos estudiada que la replicación del bacteriófago Qβ, altamente relacionado, en parte porque la replicasa del MS2 ha sido difícil de aislar, pero es probable que sea similar.

Se cree que la formación del virión se inicia por la unión de la proteína de maduración al ARN del MS2; de hecho, el complejo de la proteína de maduración y el ARN es infeccioso. El ensamblaje de la cubierta icosaédrica o cápside a partir de las proteínas de la cubierta puede producirse en ausencia de ARN; sin embargo, el ensamblaje de la cápside está nucleado por la unión del dímero de la proteína de la cubierta a la horquilla del operador, y el ensamblaje se produce a concentraciones mucho más bajas de la proteína de la cubierta cuando el ARN MS2 está presente.

La lisis bacteriana y la liberación de los viriones recién formados se produce cuando se ha acumulado suficiente proteína de lisis. La proteína de lisis (L) forma poros en la membrana citoplasmática, lo que conduce a la pérdida de potencial de membrana y a la ruptura de la pared celular. Se sabe que la proteína de lisis se une a DnaJ a través de un importante residuo P330. Un motivo dipéptido LS en la proteína L se encuentra en todo el género Levivirus y parece ser esencial para la actividad de lisis, aunque sus diferentes localizaciones sugieren que han evolucionado de forma independiente.