Zusammenfassung: Ein beträchtlicher Teil der Triglyceride aus Rattenmilch wurde im ligierten Magen von Säuglingsratten mit entfernter Zungendrüse und Bauchspeicheldrüse durch die Wirkung der Magenlipase hydrolysiert. Freie Fettsäuren waren die wichtigsten lipolytischen Produkte. Es gab auch einige Diglyceride und Spuren von Monoglyceriden. In der Fraktion der freien Fettsäuren wurden überwiegend mittelkettige (C8-C12) Fettsäuren gewonnen, während die verbleibenden Tri- und Diglyceride reicher an langkettigen (≥C14) Fettsäuren waren, was auf eine bevorzugte Lipolyse von mittelkettigen Fettsäureesterbindungen schließen lässt. Die Lipaseaktivität in Extrakten der Magenwand und des sublingualen Drüsengewebes war bei saurem pH-Wert stabiler und widerstandsfähiger gegen die Wirkung von Pepsin als die Aktivität der Pankreaslipase. Trypsin beeinträchtigte die Lipaseaktivität im Zungengewebe stark, während die Aktivität der Magen- und Pankreaslipase nur mäßig reduziert wurde. Die Anwesenheit von Natriumtaurocholat machte die lingualen und gastrischen Lipasen weniger empfindlich gegenüber proteolytischen Angriffen.

Es wurde auch festgestellt, dass die Aktivität der gastrischen Lipase, die mit dem Gewebeproteingehalt zusammenhängt, mit dem Alter der Ratten abnahm, während die der lingualen Lipase zunahm. Die gemeinsame Kapazität der Magen- und Zungendrüsenlipasen belief sich 6 Tage nach der Geburt der Ratte auf etwa 50 % der gesamten lipolytischen Kapazität des Verdauungstrakts, sank jedoch bis zum 60. Dies war hauptsächlich auf die beträchtliche Vergrößerung der Pankreasdrüse zurückzuführen.

Spekulation: Linguale und gastrische Lipasen sind unterschiedliche Enzyme mit einem leicht sauren pH-Optimum. Sie sind in saurem Medium stabil, resistent gegen peptische Proteolyse und in der Lage, alle drei Esterbindungen am Glycerinmolekül zu spalten. Aufgrund dieser Eigenschaften sind sie in der Lage, Milchtriglyceride im Magen von Neugeborenen effizient zu verdauen. Die Verdauungsaktivität der lingualen und der gastrischen Lipase wird in den oberen Darm übertragen, wo sie die Wirkung der Pankreaslipase ergänzen und diese im Hinblick auf die Emulgierung von Lipiden ergänzen. Die gastrische Lipase scheint für die intestinale Lipolyse wichtig zu sein, da sie durch Gallensalze aktiviert wird, deren Anwesenheit das Enzym vor tryptischer Proteolyse schützt. Obwohl der relative Beitrag der gastrischen und lingualen Lipasen zur Gesamtlipolysekapazität hinter dem der Pankreaslipase zurückbleibt, ist es wahrscheinlich, dass die extrapankreatischen Lipasen bei Pankreaslipasemangel kompensatorisch wirken.