Im erwachsenen Rinderskelettmuskel werden vier Isoformen des Myosin-schwere-Kette (MyHC)-Gens exprimiert, MyHC-I, MyHC-IIa, MyHC-IIb und MyHC-IIx, die in unterschiedliche Strukturproteine, die Myofibrillen, übersetzt werden und dann verschiedene Muskelfasertypen bilden. In den Studien sollen die Expressionsmuster der MyHC-Gene im Longissimus dorsi (Ld), Semitendinosus (Se) und Soleus (Sol) von Simmentaler Hybridrindern und ihr Zusammenhang mit dem Gehalt an intramuskulärem Fett (IMF) und der Fleischscherkraft (MSF) untersucht werden. Das Muskelgewebe von Ld, Se und Sol wurde von 6, 12 bzw. 36 Monate alten Fleckviehhybriden entnommen, dann wurden die Expressionsniveaus von MyHCs durch Echtzeit-PCR untersucht, gleichzeitig wurden IMF, MSF und Muskeltyp durch chemische Bewertung, Scherkraftmessung bzw. Immunfärbung gemessen. Unsere Ergebnisse zeigten, dass t Ld, Se und Sol die Isoformen MyHC-I, MyHC-IIa und MyHC-IIx exprimierten, nicht aber MyHC-IIb, und dass MyHC-I, MyHC-IIa und MyHC-IIx in den verschiedenen Skelettmuskeln unterschiedliche Expressionsmuster aufwiesen. Die Expression von MyHC-I in Se und Sol, von MyHC-IIa in Ld, Se und Sol und von MyHC-IIx in Sol nahm mit zunehmendem Alter ab. Die höchste Expression von MyHC-I in Ld und von MyHC-IIx in Ld und Se wurde bei 12 Monate alten Tieren beobachtet. Der Prozentsatz der Typ-IIa-Fasern lag bei 70-80 % der verschiedenen Muskelfasern von Ld, Se und Sol. Der prozentuale Anteil der verschiedenen Fasertypen stand in keinem Zusammenhang mit dem IMF-Gehalt und der MSF, aber die Expressionsniveaus von MyHC-I und MyHC-IIa standen in einem negativen Zusammenhang mit dem IMF-Gehalt (r = -0,724 bzw. -0,681) und der MSF (r = -0,672 bzw. -0,641). Das Expressionsniveau von MyHC-IIx stand ebenfalls in einem negativen Zusammenhang mit dem MSF (r = -0,655). Zusammenfassend lässt sich sagen, dass das MyHC-Gen als negativer Faktor bei der genetischen Selektion des IMF-Gehalts und des MSF angesehen werden könnte.