Resumé: En betydelig del af triglyceriderne fra rottemælk blev hydrolyseret i den ligerede mave hos ammende rotter med udskåret tunge kirtel og bugspytkirtel, som følge af gastrisk lipase. Frie fedtsyrer var de vigtigste lipolytiske produkter. Der var nogle diglycerider og spor af monoglycerider. Mellemkædede fedtsyrer (C8-C12) blev overvejende genvundet i den frie fedtsyrefraktion, mens de resterende tri- og diglycerider blev rigere på langkædede (≥C14) fedtsyrer, hvilket tyder på en præferentiel lipolyse af mellemkædede fedtsyreesterbindinger. Lipaseaktiviteten i ekstrakter af mavevæggen og sublingualt kirtelvæv var mere stabil ved sur pH og mere modstandsdygtig over for pepsin end aktiviteten af pancreatisk lipase. Trypsin påvirkede kraftigt den lingual lipaseaktivitet, men reducerede kun moderat den gastriske og pankreatiske lipaseaktivitet. Tilstedeværelsen af natriumtaurocholat gjorde de lingual- og gastriske lipaser mindre følsomme over for proteolytiske angreb.

Det blev også fundet, at aktiviteten af gastrisk lipase, der er relateret til vævsproteinindholdet, faldt med rotternes alder, mens den lingual lipase steg. Den fælles kapacitet af mave- og tungekirtellipaser udgjorde ca. 50 % af den samlede fordøjelseslipolytiske kapacitet 6 dage efter rotternes fødsel, men faldt til ca. 20 % ved 60 dages levetid. Dette skyldtes hovedsageligt den betydelige forøgelse af bugspytkirtlens størrelse.

Speciering: Lingual- og gastrisk lipase er forskellige enzymer med et mildt surt pH-optimum. De er stabile i surt medium, modstandsdygtige over for peptisk proteolyse og i stand til at spalte alle tre esterbindinger på glycerolmolekylet. Disse egenskaber gør dem i stand til effektivt at nedbryde mælketriglycerider i den nyfødtes mave. Den fordøjelsesaktivitet, der udøves af lingual- og gastrisk lipase, overføres til den øvre del af tarmen, hvor de supplerer den pancreatiske lipases virkning og supplerer den med hensyn til lipidemulsificering. Gastrisk lipase synes at være vigtig for den intestinale lipolyse, da den aktiveres af galdesalte, hvis tilstedeværelse beskytter enzymet mod tryptisk proteolyse. Selv om det relative bidrag fra gastrisk og lingual lipase til den samlede lipolytiske kapacitet er mindre end pancreatisk lipase, er det sandsynligt, at de ekstrapancreatiske lipaser er kompenserende under forhold med mangel på pancreatisk lipase.