W mięśniach szkieletowych dorosłego bydła, wyraził cztery izoformy genu łańcucha ciężkiego miozyny (MyHC), MyHC-I, MyHC-IIa, MyHC-IIb i MyHC-IIx, które są tłumaczone na różne białka strukturalne miofibryli, a następnie dalej tworzą różne typy włókien mięśniowych. Celem badań było poznanie wzorców ekspresji genów MyHC w mięśniach longissimus dorsi (Ld), semitendinosus (Se) i soleus (Sol) bydła mieszańca simentalskiego oraz ich związku z zawartością tłuszczu śródmięśniowego (IMF) i siłą ścinania mięsa (MSF). Tkanki mięśniowe Ld, Se i Sol pobrano odpowiednio od 6-, 12- i 36-miesięcznych mieszańców simentalskich, a następnie zbadano poziom ekspresji MyHCs metodą real-time PCR, jednocześnie dokonano pomiaru IMF, MSF i typu mięśnia za pomocą oceny chemicznej, miernika siły ścinania i barwienia immunologicznego. Nasze wyniki wykazały, że t Ld, Se i Sol wykazywały ekspresję izoform MyHC-I, MyHC-IIa i MyHC-IIx, ale nie MyHC-IIb, ponadto MyHC-I, MyHC-IIa i MyHC-IIx miały różne wzorce ekspresji w różnych mięśniach szkieletowych. Wraz z wiekiem ekspresja MyHC-I w Se i Sol, MyHC-IIa w Ld, Se i Sol oraz MyHC-IIx w Sol ulegała zmniejszeniu. Najwyższą ekspresję MyHC-I w Ld oraz MyHC-IIx w Ld i Se obserwowano u zwierząt 12-miesięcznych. Odsetek włókien typu IIa zajmował około 70-80% wśród różnych włókien mięśniowych Ld, Se i Sol. Odsetek włókien różnego typu nie był związany z zawartością IMF i MSF, ale poziom ekspresji MyHC-I i MyHC-IIa był ujemnie związany z zawartością IMF (r = -0,724, i -0,681, odpowiednio) i MSF (r = -0,672, i -0,641, odpowiednio). Poziom ekspresji MyHC-IIx był również ujemnie związany z MSF (r = -0,655). Podsumowując, gen MyHC może być uznany za negatywny czynnik w selekcji genetycznej zawartości IMF i MSF.